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Text File  |  1995-07-26  |  2KB  |  40 lines
  1. **************************************************
  2. * Intradiol ring-cleavage dioxygenases signature *
  3. **************************************************
  4.  
  5. Dioxygenases catalyze the incorporation of both atoms of molecular oxygen into
  6. substrates.  Cleavage of  aromatic rings is one of the most important function
  7. of  dioxygenases.   The  substrates  of  ring-cleavage   dioxygenases  can  be
  8. classified into two groups  according to the mode  of scission of the aromatic
  9. ring. Intradiol enzymes  cleave the aromatic ring between two hydroxyl groups,
  10. whereas extradiol  enzymes cleave  the aromatic  ring between  a  hydroxylated
  11. carbon and another adjacent nonhydroxylated carbon [1]. Intradiol dioxygenases
  12. require a nonheme  ferric ion as a cofactor.  The enzymes that  belong to this
  13. family are:
  14.  
  15.  - Protocatechuate 3,4-dioxygenase  (EC 1.13.11.3) (3,4-PCD),  an   oligomeric
  16.    enzyme complex  which consists of  12 copies  each  of an alpha  and a beta
  17.    subunits. Both subunits are evolutionary related.
  18.  - Catechol 1,2-dioxygenase (EC 1.13.11.1) (gene catA or clcA).
  19.  - Chlorocatechol 1,2-dioxygenase (EC 1.13.11.1) (gene tfdC).
  20.  
  21. As a signature pattern for  these enzymes  we  selected a region that includes
  22. a tyrosine residue which, in 3,4-PCD,  has been shown [2], to be implicated in
  23. the binding of the ferric iron atom.
  24.  
  25. -Consensus pattern: [LIVM]-x-G-x-[LIVM]-x(4)-[GS]-x(2)-[LIVM]-x(4)-[LIVM]-
  26.                     [DE]-[LIVMFY]-x(6)-G-x-[FY]
  27.                     [Y is an iron ligand]
  28. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  29. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  30.  
  31. -Expert(s) to contact by email: Harayama S.
  32.                                 sharayam@ddbj.nig.ac.jp
  33.  
  34. -Last update: October 1993 / Text revised.
  35.  
  36. [ 1] Harayama S., Rekik M.
  37.      J. Biol. Chem. 264:15328-15333(1989).
  38. [ 2] Ohlendorf D.H., Lipscomb J.D., Weber P.C.
  39.      Nature 336:403-405(1988).
  40.